Методом атомно-силовой микроскопии (АСМ) исследована адсорбция фермента L-аспарагиназы (L-ASNase) E. carotovora на слюду в диапазоне температур от 25 C до 60 C. Выявлены термически индуцированные изменения олигомерного состояния L-ASNase и ее адсорбционной способности на слюде. Максимум адсорбции L-ASNase в виде отдельных глобул наблюдается при 45 C. При 55 C фермент адсорбируется в виде нитевидных структур, а при 60 C теряет адсорбционную способность. Полученные результаты принципиально важны для разработки электрических молекулярных детекторов на базе твердотельных нанопор (ЭДТНП), предназначенных для изучения механизма и кинетики ферментативного катализа, а также могут представлять интерес для разработки противораковых препаратов.
Разработана экспериментальная установка биосенсора с чувствительным элементом на базе биомембраны из фосфолипида 1,2-дифитаноил-sn-глицеро-3-фосфохолина для изучения ее взаимодействия с мембранным белком — цитохромом b5. Проведены исследования электрофизических характеристик биомембраны. Созданная установка позволяет регистрировать взаимодействие биомембраны (представляющей собой фосфолипидный бислой, сформированный в биосенсоре) с мембранным белком посредством измерения электрической проводимости биомембраны. Электрическую проводимость мембраны определяли при наличии белка и его отсутствии. Экспериментально продемонстрировано, что такой биосенсор позволяет определять взаимодействие цитохрома b5 с фосфолипидной мембраной в реальном времени. С использованием установки определено, что полноразмерный белок цитохром b5 (d-b5), содержащий в структуре гидрофобный домен, существенно влияет на проводимость мембраны, приводя к возникновению каналов проводимости. В случае отсутствия у цитохрома b5 мембранного фрагмента (t-b5) взаимодействие белка с липидным слоем практически не наблюдалось. Полученные результаты можно использовать при создании биосенсоров на базе липидных слоев для моделирования взаимодействия белков с липидными мембранами в организме человека